牛津通识读本：分子 [14]
要想向微管另一端（正端）运输，就需要用到另一种不同的马达蛋白，称作驱动蛋白。驱动蛋白大概是所有能够驱使运动的分子中最具拟人化特点的，它有两条“腿”，可以一前一后“蹒跚而行”，而动力蛋白则只有一条“腿”，只能像虫子一样蠕动。驱动蛋白同样要消耗ATP来发生反应，使得蛋白质的形状发生变化。
驱动蛋白是细胞的邮递员，将包裹从一个细胞器运送到另一个细胞器。比如，蛋白组装好之后，需要从它的制造地（内质网）运送到细胞中需要它的地方。于是它们会打包进一个膜结构的小球之内，称为运输囊泡，然后由驱动蛋白携带着运输囊泡沿着微管网络运送到合适的地方。
肌肉的力量
我们人类自己的行走是通过肌肉的收缩和拉伸而实现的。骨骼肌一缩一伸，像弹簧一样收紧舒张，就控制了我们所有的运动，从钢琴家手指灵巧的飞舞到运动员大腿健壮的弹跳。
骨骼肌也是大自然具有层级结构的一种分子材料（参见第53页）。它由一束一束的纤维组成，纤维又由小纤维组成，小纤维又由更小的纤维组成。每一个肌肉细胞都非常细长，里面包含很多股由纤维编织而成的绳索，称作肌原纤维。这些绳索拥有复杂的分子亚结构，肌肉收缩的秘密就蕴含在其中。
在显微镜下观察，肌原纤维有不同宽度的明暗条纹。骨骼肌在高放大倍率下呈现条纹状，因此我们也称其为横纹肌。条纹序列周期性地沿着肌原纤维重复出现，一个重复单元称为一个肌节。肌节中不同的区域还拥有通俗的名字，如A带、H带等——人们之所以这么叫恰恰也暗示了，当它们最早被观察到时，谁也不知道它们到底表示什么。
安德鲁·赫胥黎、休·赫胥黎和他们的合作者在1950年代注意到，当肌肉收缩时，这些带状区域的宽度会变化，于是他们提出了肌肉运动的肌丝滑行理论。他们认为，肌原纤维包含牙刷头形状的结构，且这样的结构两两相对，于是彼此的刷毛相互交叉。每个肌节含有两组这样的刷头组结构，处于背对背的位置。暗带就是刷毛交叉的地方（从而分子密度较大），而亮带则是只有一侧刷毛的地方（如图27）。两位赫胥黎提出，肌节中的刷毛可以相互交叉得更深，于是肌原纤维缩短，使得肌肉收缩。
肌丝的相对运动是肌球蛋白这种马达蛋白所驱动的。肌球蛋白呈瘦长形，上面有两条螺旋链相互盘绕。链的两端终止于梨形的端头。肌球蛋白分子聚集成束，称作肌球蛋白丝。肌球蛋白丝刷毛的每个末端都布满肌球蛋白的端头，像扎成一捆的玉米秸秆，顶端有一颗颗玉米。
穿插在肌球蛋白束中间的是由另一种称作肌动蛋白的蛋白质组成的肌丝。这种蛋白质事实上是球形的，小球会连接成链状，像项链上的珠子。肌动蛋白丝上，两条肌动蛋白“珠链”彼此盘绕，又形成一种双螺旋。项链上还装饰有原肌球蛋白形成的细线，沿着肌动蛋白丝一起盘绕。项链上每隔一段距离还有一个球形的肌钙蛋白（如图27）。
图27 肌丝的交叉结构使得肌肉能够收缩
当肌球蛋白的端头将自己附着在肌动蛋白丝上并拉动时，肌肉就发生了收缩。它的原理与动力蛋白、驱动蛋白沿微管运动的原理是一样的：ATP分解为ADP，推动附着的马达蛋白形状改变，从而产生运动。肌球蛋白头部通过铰链似的颈部与分子其他部分连接在一起，头部可以围绕颈部摆动。头部发生一连串动作：旋扭，从肌动蛋白上解离，解扭，重新附着到肌动蛋白上，循环往复，间歇性地发动动力冲程，如棘轮般沿着肌动蛋白丝转动（如图28）。
图28 肌球蛋白分子马达沿着肌动蛋白丝行进，引发了肌肉的收缩运动
这整个过程都受到自发的控制，从大脑处来的神经冲动告知肌肉是收紧还是放松，从而产生相应的运动。肌动蛋白丝上的原肌球蛋白和肌钙蛋白就起到这个开关的作用。肌肉通过称为运动神经元的神经细胞与大脑相连，像一种生物化学式的电线“焊接”在肌肉纤维外部。电信号传递到运动神经元末端时，就会触发钙离子从一个管道网络——肌浆网——中释放，并扩散到肌肉纤维内部的肌原纤维之间的空间。钙离子被肌动蛋白丝上的肌钙蛋白捕捉到，促使蛋白质改变形状。这继而拉动原肌球蛋白链，拧转肌动蛋白双螺旋项链，使珠子般的肌动蛋白旋转。正是这种旋转使得肌动蛋白上的结合位点暴露给肌球蛋白。这整套结构包含了精致的分子传递机制，巧妙地控制肌肉收缩运动的开关。
分子镊子
曾经一度，分子科学家们不得不通过同时测量上亿的分子来推断关于分子的知识。这个任务风险很大，我们难以确定测量的结果究竟是否与我们关心的单个分子的性质有关，就好比在足球场和大剧院里噪声密集，无法听到其中个体观众的私人对话。但随着实验技术的进步，人们现在可以研究单个的分子了——分子长什么样，分子之间如何相互作用，分子怎样运动——这在过去的20多年中为分子研究开辟了崭新的空间。我们渐渐地开始去认识作为个体的分子。
其中有一项关键的创新，是人们发明了用于操纵分子的镊子——正是普里莫·莱维所渴望的那种工具。这种镊子最引人注目的并非它有多精致，而是它完全无形，是由光构成的。它称作光镊，利用高强度的激光束来捕捉目标。我们日常就机械马达会关心一些基本问题：效率如何？负荷量有多大？跑得有多快？而光镊使得研究者们能够回答这些关于马达蛋白的类似问题。
光与分子中的电子之间相互作用，能够在目标物质上产生一种力—— 一种“光压”。若目标足够小，光的强度足够大，那么这种力就足以移动目标。当两束乃至多束激光交叉时，会在光镊中产生一个极亮的光点。这个亮区中的小目标会受到来自各个方向的光压，阻碍它向各个方向运动。于是，它就被激光束镊子构成的陷阱给抓住了。当光束移动时，目标物也会随之被拉动。
于是我们可以测量单个马达蛋白所产生的力，只要将马达蛋白（或者它所沿之运动的物质，如肌动蛋白丝）拴在被光镊夹住的微观小塑料球上。马达产生的运动能够将小球拖出陷阱中心，而位移量就正比于马达产生的力。
利用小球作为操纵把手，就可以用光镊对分子做非常特别的事情。日本庆应义塾大学的木下一彦和同事们将小珠附着于肌动蛋白丝的两个末端，然后拉动两端使它们穿过自身形成的环，创造了一个分子纽结（如图29）。它们将纽结拉紧直至断开。由于肌动蛋白丝较为僵硬，如同树苗的枝杈，因此在高度弯曲时就尤为脆弱，拉断打结的肌丝就远比拉断未打结的所需力量小。
图29 光镊可以用于将一股肌动蛋白丝打结。附着于肌丝两端的微观小球充当着“操纵把手”。用光线照射肌动蛋白使其发出荧光，从而在显微镜下可见
光镊并非操控单个分子的唯一工具。实践证明，1980年代设计出的一类称作扫描探针显微镜的仪器（图5的照片就是用它拍摄的）不仅在观察方面颇具价值，操控分子世界也能力不凡。原子力显微镜（AFM）是这类显微镜中的一种，它允许研究人员探究分子的力学性质——例如分子的硬度或弹性如何。AFM能够抓起分子的一端，像拉橡皮筋一样拉动它。
设计马达
K.埃里克·德雷克斯勒是一位独立科学家，他领导着加利福尼亚州的前瞻学会，更是纳米技术领域最杰出的预言大师之一。德雷克斯勒的预见，大体上是设计分子尺度的自动组装机器人，能够一个原子一个原子地造出各种分子机器（也包括这些机器人自身），这种想法在公众对纳米技术前景（以及危险）的观感中颇具影响，在科学家之间反倒不那么流行。一些科学家担心，德雷克斯勒在原子组装机器人方面的想法忽视了原子结合时无可避免要释放出的热。而且，分子的形状虽各式各样，却并非随心所欲：我们无法保证，某种特定的纳米技术元件的分子尺度设计图就一定对应着一种稳定的原子排列方式，甚至都不一定是能够实现的排列方式。
德雷克斯勒于1986年在《造物引擎》一书中首次概述了他的思想，其中的主角（有时又是反派）就是纳米技术机器人。不过如今技术上已经实现从零开始造出可控的分子马达，虽然相当低级，但其本质已经是个造物的引擎。利用这种器件，我们就可以把分子尺度的直杆、横梁及其他建造部件移动至适当位置，再结合起来。
虽然马达蛋白使用ATP作为能源，一些研究者却想到，合成分子马达可以利用光作为能源。1999年，荷兰格罗宁根大学的本·费林加所领导的化学家课题组设计出一种旋转分子马达，其中转子能够受到光的驱动朝一个方向旋转。注他们利用的是感光异构的过程，即光诱导的分子两种不同形式（异构体）间的转化；两种形式的化学构成相同，但形状不同。
他们构造的分子含有两片相连的螺旋桨叶片状的部件（如图30）。起先，两片螺旋桨分别处于分子相反的两侧，称为反式异构体。而紫外线能将分子转化为顺式异构体，即两个叶片处于同侧。为了使两者不致相撞，叶片会发生扭曲，一个向上，另一个向下。当分子加热至20℃以上时，叶片就会交换至相反的构型：原先向下的变为向上，而原先向上的变为向下。交换后的构型比原来的稳定性略强。再一次用紫外线照射它，它会重新从顺式变成反式。但由于之前刚发生了一次翻转，所以现在的反式与最初的也略为不同：两个叶片都是向下弯曲，而不是向上。将分子加热至60℃就能恢复至原来的构型。
图30 人工制造的光驱动分子旋转马达。上部的图展示了它的碳原子骨架
这四步过程的总体效果就是螺旋桨叶片围绕彼此完成了一周的旋转，旋转的方向是预先设计好的。若将分子保持在60℃以上，且持续地用紫外线照射，它就能不停地转动下去，成为消耗光能的分子马达。
波士顿学院的罗斯·凯利及合作者们制造出另一种不同的旋转器件。他们构造出一种含三个叶片的螺旋桨，连接叶片的转轴上还有“制动器”可以阻碍螺旋桨旋转。若没有制动器，螺旋桨也能够转动，但会随机地向两个方向之一旋转。研究者们使用制动器，让叶片与制动器之间发生一系列化学反应，使它只向一个方向旋转。但截至目前，他们还没找到办法拉动螺旋桨旋转超过三分之一圈。
这两种器件都非常初级，无法完成有用的工作。但它们展示了，在原理上分子马达可能会如何构造。驱动凯利的分子马达需要一系列成键和断键，